Гемоглобин - это необходимый белок для жизнедеятельности человека, он выполняет ряд функций, основной из которых является транспортировка кислорода к клеткам и тканям. Существует несколько форм гемоглобина, каждая из которых обладает своими характеристиками.
В зависимости от белкового содержания формы гемоглобина человека бывают двух видов. Это физиологические и аномальные.
Формы гемоглобина физиологического типа возникают на определенных этапах жизнедеятельности человека. А вот патологические формируются в случае неправильной последовательности размещения ряда аминокислот в глобине.
В человеческом организме могут присутствовать:
В различных информационных источниках выделяют еще и такие формы гемоглобина:
Выделяется отдельная группа:
Свое название форма гемоглобина D-Пенджаб получила благодаря широкому распространению на территории Пенджаба, в Индии и Пакистане. Возникновение белка произошло из-за распространения малярии в различных частях Азии. Согласно статистическим данным, этот белок обнаруживается в 55 % случаев от общего числа патологических форм гемоглобина.
Гемоглобин S сформировался на территории Западной Африки в результате пяти отдельных мутаций.
Белок C входит в число наиболее распространенных структурных разновидностей гемоглобина. Люди, у которых присутствует этот белок, могут страдать от такого заболевания, как гемолитическая анемия.
Гемоглобин H провоцирует развитие такого серьезного заболевания, как альфа-талассемия.
Независимо от форм и производных гемоглобина, это вещество обладает следующими функциями:
Для того чтобы врачи могли определить нормальные формы гемоглобина в организме у человека, осуществляется сдача анализов.
Отмечают, что норма свободного гемоглобина в крови людей различных возрастов может иметь такие показатели:
Увеличение или снижение количества свободного гемоглобина в крови может спровоцировать переход белка в другую форму - патологическую.
Отмечают ряд методов стабилизации его количества, поэтому если результаты анализов указывают на превышенный или сниженный показатель, нужно незамедлительно обращаться к доктору. В связи с наличием большой численности различных форм гемоглобина, определить присутствующую в организме в состоянии только профессиональный врач в лабораторных условиях. Обнаружение ее становится возможным при биохимическом анализе крови.
Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.
Физиологические формы гемоглобина : 1) оксигемоглобин (HbО2) - соединение гемоглобина с кислородом образуется, преимущественно, в артериальной крови и придает ей алый цвет, кислород связывается с атомом железа посредством координационной связи. 2) восстановленный гемоглобин или дезоксигемоглобин (HbH) - гемоглобин, отдавший кислород тканям. 3) карбоксигемоглобин (HbCO2) - соединение гемоглобина с углекислым газом; образуется, преимущественно, в венозной крови, которая вследствие этого приобретает темно-вишневый цвет.
Патологические формы гемоглобина : 1) карбгемоглобин (HbCO) - образуется при отравлении угарным газом (СО), при этом гемоглобин теряет способность присоединять кислород. 2) мет гемоглобин - образуется под действием нитритов, нитратов и некоторых лекарственных препаратов происходит переход двухвалентного железа в трехвалентное с образованием мет гемоглобина- HbMet.
Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.
Единицы измерения гемоглобина
в лаборатории Инвитро - г/дал
Альтернативные единицы измерения: г/л
Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал
Повышение уровня гемоглобина
:
Заболевания, сопровождающиеся увеличением количества эритроцитов (первичные и вторичные эритроцитозы). Физиологические причины у жителей высокогорья, летчиков после высотных полетов, альпинистов, после повышенной физической нагрузки.
Сгущение крови;
Врожденные пороки сердца;
Легочно-сердечная недостаточность;
Гемоглобин (сокращенно Hb) - это железосодержащий кислородо-переносящий металлопротеин , содержащийся в эритроцитах позвоночных животных.
Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.
Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.
Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:
Гемоглобин совмещает в себе два обязательных компонента:
Этот вид хромопротеинов выполняет жизненно важную функцию в организме человека: осуществляет транспортировку кислорода от дыхательных органов ко всем клеткам и тканям, а от них, в лёгочную систему, перенося ненужный углекислый газ, освободившийся в процессе обмена. Помимо дыхания, он принимает участие в окислительно-восстановительных реакциях и энергетическом аккумулировании.
Гемоглобин является основной составляющей красных кровяных телец - эритроцитов. Именно благодаря ему, они получили своё название и функциональное предназначение. В сухом веществе человеческого эритроцита насчитывают 95% гемоглобина, и всего лишь 5 % других веществ (липидов и белков).
По белковому содержанию гемоглобин можно разделить на два вида:
Физиологическим, свойственно появляться на определённых этапах нормального развития человеческого организма. А вот патологические виды гемоглобина образуются в результате неправильного последовательного расположения аминокислотного ряда в глобине.
По формам можно выделить следующие такие виды гемоглобина:
Для профилактики заболеваний и лечения проявлений варикоза на ногах наши читатели советуют Антиварикозный гель «VariStop», наполненный растительными экстрактами и маслами, он мягко и эффективно устраняет проявления болезни, облегчает симптомы, тонизирует, укрепляет сосуды.
Оксигемоглобин получил своё название благодаря способности переносить кислород. Но полностью осуществить процесс дыхания он может только в команде с карбогемоглобином.
Итак, оксигемоглобин соединяется с О 2 и доставляет к тканям кислород, а на обратном пути превращается в карбогемоглобин забирая у клеток СО2 - углекислый газ, доставляя его в органы дыхания. Благодаря способности гемоглобина с лёгкостью присоединять и отдавать химические вещества в виде кислорода и углекислого газа, организм человека, постоянно насыщается чистым кислородом, а не травиться продуктами его распада.
Этот вид гемоглобина случается тогда, когда он соединяется с СОНb - угарным газом. В таком случае гемоглобин приобретает необратимый статус, а значит становиться бесполезным, ведь больше никогда не сможет выполнять дыхательную функцию. Из этого следует, что не все виды гемоглобина и его соединения могут быть полезными для организма.
Вредные компоненты в виде угарного газа могут поступать как из окружающей среды, так и образовываться внутри человека в результате организменных нарушений.
Из окружающей среды угарный газ может поступить лёгкие, если человек находился в пожарной зоне или большую часть жизни пробыл в дороге, где часто дышал выхлопными газами.
Определённый процент необратимого соединения приходится на долю курильщиков. Если даже человек имеет высокий показатель гемоглобина, то из-за курения, лишь их часть будет нормально функционировать.
Самоотравление, случается, когда происходит отмирание собственных клеток организма и их некроз. Этот вид принято называть - «эндогенный угарный газ». Такие ситуации наблюдаются очень редко, чаще угарный газ поступает извне.
Метгемоглобин (metHb) появляется на свет за счёт соединения с химическими веществами, в результате которых случаются неразрывные связи. Таким образом, получившиеся виды гемоглобина и их функции, подобно карбоксигемоглобину, являются бесполезными.
В этом случае случаются связи с такими химическими агентами как: нитратные, сероводородные, сульфидные вещества. К ним же относятся и лекарственные вещества в виде анальгетиков и химиотерапевтических веществ во время лечения онкологических заболеваний.
Аналогично ситуации с угарным газом, связи неразрывного характера могут образоваться вследствие поступления их в организм извне, так и в случаях когда, накопившись в тканях, радикалы высвобождаются в процессе разрушения клеток.
Иногда нарушение работы пищеварительного тракта может стать причиной поступления радикалов в кровь. Когда система пищеварения не может справиться со своей функцией и пропускает такие виды гемоглобина в кровяное русло.
Миоглобин, считается абсолютным аналогом гемоглобина красных кровяных телец крови. Единственным отличием считается то, что местом локализации этого железосодержащего белка являются мышцы скелета и сердца. Если же каким-нибудь образом они вдруг будут повреждены, то миоглобин естественно попадёт в поток кровяного русла, а далее выведется из организма за счёт фильтрации почек.
Но существует вероятность закупорки почечного канальца, и дальнейшего его некроза. В таком случае может образоваться почечная недостаточность и кислородное голодание тканей.
Кроме основного перечня вариаций, существуют ещё и другие виды гемоглобина в крови.
Из различных информационных источников можно услышать такие вариации как:
Фетальная форма гемоглобина находится в составе крови плода в период беременности, а также у новорождённых детей в течение первых трёх недель жизни. Отличительным моментом от гемоглобина взрослого человека, является лишь то, что фетальный вид обладает лучшей способностью транспортировать кислород. А вот изменения кислотности ю жизни фетальный гемоглобин практически исчезает. В теле взрослого человека он составляет всего лишь один процент.
Дисгемоглобин образуется в результате таких связей, которые навсегда лишают его способности выполнять характерные полезные свойства. Это означает, что такой гемоглобин будет перемещаться с кровью, но как недееспособный вспомогательный атрибут. Со временем он будет утилизирован селезёнкой, как изношенный материал.
В норме дисгемоглобин присутствует в организме каждого здорового человека. Если случаи подобных связок учащаются, органам кровообращения приходится работать с большей интенсивностью, и они быстрей истощаются и изнашиваются.
Когда связываются гемовый белок и глюкоза, образуется гликированный гемоглобин. Он также является необратимым соединением. Его количество повышается, когда увеличивается уровень сахара в крови. Встречается в основном у людей, страдающих сахарным диабетом. Из-за того, что гемоглобин живёт приблизительно 100 дней, благодаря лабораторным исследованиям можно определить эффективность терапевтического лечения, продолжить или назначить новое.
Не стоит придумывать и пугать себя мыслями, примеряя на себя все возможные заболевания. Если вы работаете в зоне риска или можете заболеть по наследственной линии, то лучше обратиться к специалисту и провести ряд лабораторных исследований. Постарайтесь избавиться от вредных привычек и чаще гулять на свежем воздухе.
Информация, представленная на сайте, не должна использоваться для самостоятельной диагностики и лечения. Необходима консультация специалиста
Гемоглобин (сокращенно Hb) - это железосодержащий кислородо-переносящий металлопротеин, содержащийся в эритроцитах позвоночных животных.
Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативные белки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты (цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем - структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.
Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по две цепи двух разных типов.
Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы «в кармане» своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
Гемоглобин - дыхательный пигмент крови, участвующий в транспорте кислорода и углекислоты, выполняющий буферные функции, поддержание рН. Содержится в эритроцитах (красные кровяные тельца крови - каждый день организм человека вырабатывает 200 миллиардов красных кровяных шариков). Состоит из белковой части - глобина - и железосодержащей порфиритовой части - гема. Это белок с четвертичной структурой, образованной 4 субъединицами. Железо в геме находится в двухвалентной форме.
Содержание гемоглобина в крови у мужчин несколько выше, чем у женщин. У детей первого года жизни наблюдается физиологическое снижение концентрации гемоглобина. Снижение содержания гемоглобина в крови (анемия) может быть следствием повышенных потерь гемоглобина при разного рода кровотечениях или повышенном разрушении (гемолизе) эритроцитов. Причиной анемии может быть нехватка железа, необходимого для синтеза гемоглобина, или витаминов, участвующих в образовании эритроцитов (преимущественно В12, фолиевая кислота), а также нарушение образования клеток крови при специфических гематологических заболеваниях. Анемия может возникать вторично при разного рода хронических не гематологических заболеваниях.
Альтернативные единицы измерения: г/л
Коэффициент пересчета: г/л х 0,1 ==> г/дал
Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:
HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.
Миоглобин является одиночной полипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).
одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,
при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.
Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельных величин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.
Для продолжения скачивания необходимо собрать картинку:
Нормальные формы гемоглобина
Гемоглобин - основной белок крови
Гемоглобин входит в состав группы белков гемопротеины, которые сами являются подвидом хромопротеинов и подразделяются на неферментативныебелки (гемоглобин, миоглобин) и ферменты(цитохромы, каталаза, пероксидаза). Небелковой частью их является гем – структура, включающая в себя порфириновое кольцо (состоящее из 4 пиррольных колец) и иона Fe 2+ . Железо связывается с порфириновым кольцом двумя координационными и двумя ковалентными связями.
Гемоглобин представляет собой белок, включающий 4 гемсодержащие белковые субъединицы. Между собой протомеры соединяются гидрофобными, ионными, водородными связями по принципу комплементарности. При этом они взаимодействуют не произвольно, а определенным участком - контактной поверхностью. Этот процесс высокоспецифичен, контакт происходит одновременно в десятках точек по принципу комплементарности. Взаимодействие осуществляют разноименно заряженные группы, гидрофобные участки, неровности на поверхности белка.
Белковые субъединицы в нормальном гемоглобине могут быть представлены различными типами полипептидных цепей: α, β, γ, δ, ε, ξ (соответственно, греч. - альфа, бета, гамма, дельта, эпсилон, кси). В состав молекулы гемоглобина входят по двецепи двухразных типов.
Гем соединяется с белковой субъединицей, во-первых, через остаток гистидина координационной связью железа, во-вторых, через гидрофобные связи пиррольных колец и гидрофобных аминокислот. Гем располагается как бы "в кармане" своей цепи и формируется гемсодержащий протомер.
Существует несколько нормальных вариантов гемоглобина:
· HbР – примитивный гемоглобин, содержит 2ξ- и 2ε-цепи, встречается в эмбрионе между 7-12 неделями жизни,
· HbF – фетальный гемоглобин, содержит 2α- и 2γ-цепи, появляется через 12 недель внутриутробного развития и является основным после 3 месяцев,
· HbA – гемоглобин взрослых, доля составляет 98%, содержит 2α- и 2β-цепи, у плода появляется через 3 месяца жизни и к рождению составляет 80% всего гемоглобина,
· HbA 2 – гемоглобин взрослых, доля составляет 2%, содержит 2α- и 2δ-цепи,
· HbO 2 – оксигемоглобин, образуется при связывании кислорода в легких, в легочных венах его 94-98% от всего количества гемоглобина,
· HbCO 2 – карбогемоглобин, образуется при связывании углекислого газа в тканях, в венозной крови составляет 15-20% от всего количества гемоглобина.
HbS – гемоглобин серповидно-клеточной анемии.
MetHb – метгемоглобин, форма гемоглобина, включающая трехвалентный ион железа вместо двухвалентного. Такая форма обычно образуется спонтанно, в этом случае ферментативных мощностей клетки хватает на его восстановление. При использовании сульфаниламидов, употреблении нитрита натрия и нитратов пищевых продуктов, при недостаточности аскорбиновой кислоты ускоряется переход Fe 2+ в Fe 3+ . Образующийся metHb не способен связывать кислород и возникает гипоксия тканей. Для восстановления ионов железа в клинике используют аскорбиновую кислоту и метиленовую синь.
Hb-CO – карбоксигемоглобин, образуется при наличии СО (угарный газ) во вдыхаемом воздухе. Он постоянно присутствует в крови в малых концентрациях, но его доля может колебаться от условий и образа жизни.
Угарный газ является активным ингибитором гем-содержащих ферментов, в частности, цитохромоксидазы4-го комплекса дыхательной цепи.
HbA 1С – гликозилированный гемоглобин. Концентрация его нарастает при хронической гипергликемии и является хорошим скрининговым показателем уровня глюкозы крови за длительный период времени.
Миоглобин тоже способен связывать кислород
Миоглобин является одиночнойполипептидной цепью, состоит из 153 аминокислот с молекулярной массой 17 кДа и по структуре сходен с β-цепью гемоглобина. Белок локализован в мышечной ткани. Миоглобин обладает более высоким сродством к кислороду по сравнению с гемоглобином. Это свойство обуславливает функцию миоглобина – депонирование кислорода в мышечной клетке и использование его только при значительном уменьшении парциального давления О 2 в мышце (до 1-2 мм рт.ст).
Кривые насыщения кислородом показывают отличия миоглобина и гемоглобина:
· одно и то же 50%-е насыщение достигается при совершенно разных концентрациях кислорода – около 26 мм рт.ст. для гемоглобина и 5 мм рт.ст. для миоглобина,
· при физиологическом парциальном давлении кислорода от 26 до 40 мм рт.ст. гемоглобин насыщен на 50-80%, тогда как миоглобин – почти на 100%.
Таким образом, миоглобин остается оксигенированным до того момента, пока количество кислорода в клетке не снизится до предельныхвеличин. Только после этого начинается отдача кислорода для реакций метаболизма.
Клинический анализ крови – важная составляющая общеклинической диагностики пациентов с патологиями различного характера. В данное исследование входит анализ уровня красных кровяных телец и железосодержащего белка в сыворотке крови. Данный показатель очень чувствителен к различным изменениям в работе внутренних органов.
Гемоглобин – пептидное соединение, содержащее железо, которое транспортирует кислород ко всем тканям человеческого организма. У всех позвоночных зверей данное белковое соединение содержится в красных кровяных клетках, а у беспозвоночных – в плазме. Как упоминалось выше, главная функция данного пептидного соединения заключается в том, чтобы выводить диоксид углерода и заниматься поставкой кислорода в органы.
Дезоксигемоглобин – это свободный гемоглобин в крови человека. В такой форме это пептидное соединение способно присоединять к себе различные молекулы – углекислый/угарный газ, кислород.
Если дезоксигемоглобин связывается с кислородом, образуется оксигемоглобин. Этот тип белка поставляет кислород ко всем тканям. При наличие различных оксилителей железо в железосодержащем белке из двухвалентного состояния переходит в трехвалентное. Такое пептидное соединение принято называть метгемоглобином, оно выполняет важную роль в физиологии органов.
Если восстановленный гемоглобин связывается с угарным газом, образуется токсичное соединение – карбоксигемоглобин. Необходимо отметить, что угарный газ с гемоглобином связывается в 250 раз эффективнее, чем диоксид углерода. Карбоксигемоглобин имеет длительный период полураспада, поэтому способен сталь причиной сильного отравления.
Витамин С помогает восстанавливать железосодержащий белок, благодаря чему применяется свободно в медицине для лечения отравлений угарным газом. Как правило, интоксикация оксидом углерода проявляется цианозом.
Миоглобин по структуре похож на гемоглобин и в большом количестве содержится в миоцитах, особенно кардиомиоцитах. Он связывает молекулы О₂ «на черный день», который впоследствии используется организмом при состояниях, вызывающих гипоксию. Миоглобин обеспечивает работающие мышцы кислородом.
Все вышеперечисленные типы имеют жизненно важное значения в организме человека, однако существуют патологические формы данного пептидного соединения.
Патологические виды гемоглобина у человека, которые приводят к различным болезням:
Железосодержащий белок D-Пенджаб является одним из вариантов гемоглобина. Он так назван из-за его высокой распространенности в Пенджабском районе Индии и Пакистана. Это также самый распространенный аномальный вариант железосодержащего белка в Синьцзян-Уйгурском автономном районе Китая. Исследования показывают, что железосодержащий белок D-Пенджаб составляет более 55% от общего числа патологических форм гемоглобина.
Он был впервые обнаружен в начале 1950-х годов в смешанной британской и американской семье индийского происхождения из района Лос-Анджелеса, поэтому его иногда называют D Los Angeles. Железосодержащий белок D является наиболее распространенным вариантом данного вещества. Он появился в результате распространенности малярии в разных частях Азии.
Гемоглобин S возник в Западной Африке, где распространен больше всего. Он присутствует в меньшей степени в Индии и Средиземноморском регионе. Полиморфизм гена бета S указывает на то, что он возник из пяти отдельных мутаций: четырех в Африке и одного в Индии и на Ближнем Востоке. Наиболее распространенной является аллель, обнаруженная в Бенине в Западной Африке. Другие гаплотипы обнаружены в Сенегале и Банту.
Важно! Ген HbS, присутствующий в гомозиготной форме, является нежелательной мутацией. Малярия, возможно, является фактором отбора, поскольку существует четкая корреляция между распространенностью этой болезни и серповидно-клеточной анемией. Дети с серповидно-клеточной характеристикой Hb SA, переносят малярию гораздо легче и чаще выздоравливают.
Железосодержащий белок C (Hb C) является одним из наиболее распространенных структурных вариантов гемоглобина. Люди со «здоровым» железосодержащим белком С (Hb C) фенотипически нормальны, тогда как пациенты с патологической формой (Hb CC) могут страдать от гемолитической анемии. Хотя клинические осложнения, связанные с патологическим железосодержащим белком С, не являются серьезными.
Гемоглобин H вызывает тяжелое заболевание – альфа-талассемию. α-талассемия приводит к снижению продукции альфа-глобина, поэтому образуется меньше альфа-глобиновых цепей, что приводит к избытку β-цепей у взрослых и у новорожденных. Избыточные β-цепи образуют нестабильные тетрамеры, называемые гемоглобином H или HbH четырех бета-цепей. Избыточные γ-цепи образуют тетрамеры, которые слабо связываются с кислородом, поскольку их сродство к O2 слишком велико, поэтому оно не диссоциируется на периферии.
Как упоминалось выше, анализ на содержание гемоглобина входит в клиническое исследование сыворотки крови. В некоторых случаях показано проведение биохимии крови для точного определения патологических форм данного пептидного соединения.
Кровь на анализ сдается натощак и в утреннее время. Рекомендуется не употреблять пищу за 12 часов до забора биологического материала (кала, мочи, крови), чтобы не исказить результаты анализов обследования. В особенности нежелательно заниматься физическими нагрузками, употреблять психотропные вещества или другие лекарственные средства. Диеты придерживаться не нужно, однако от жирной или жареной пищи воздержаться следует, чтобы не повлиять на различные параметры в кале.
Расшифровкой анализа общеклинического исследования сыворотки крови должен заниматься только врач. Однако выделяют некоторые общие нормы гемоглобина, присущие всем людям. Уровень данного пептидного соединения измеряется в г/л (граммы на литр). В зависимости от лаборатории методики анализа могут различаться.
Норма свободного гемоглобина в крови у различных возрастных групп:
Повышение или снижение уровня свободного гемоглобина может приводить к патологиям. Первичная гемоглобинопатия обусловлена наследственными причинами, поэтому не лечится на любых этапах развития. Однако существуют методы стабилизации пациентов, поэтому в любом случае нужно обратиться к врачу. При серьезном снижении уровня данного пептидного соединения в кровеносном русле показан искусственный кровезаменитель.
Совет! Синтетическое соединение «перфторан» способно улучшить качество жизни больных с анемией. Искусственно повышать гемоглобин нужно с осторожностью, так как в некоторых случаях кровезаменители могут вызывать серьезные побочные эффекты.
Структура, типы, функции гемоглобина
Химически гемоглобин относится к группе хромопротеидов. Его простетическая группа, включающая железо, называется гемом, белковый компонент - глобином. Молекула гемоглобина содержит 4 гема и 1 глобин.
Гем является металлопорфирином - комплексом железа с протопорфирином. Протопорфирин имеет в своей основе 4 пиррольных кольца, соединенных посредством метановых мостиков СH в кольцо порфирина. Гем идентичен для всех разновидностей гемоглобина.
Глобин относится к группе серусодержащих белков - гистонов. Полагают, что связующим звеном между глобином и гемом является аминокислота гистидин. Молекула глобина состоит из 2 пар полипептидных цепей. В зависимости от аминокислотного состава определяют ά, β, γ и δ-цепи. Синтез белка происходит на самой ранней стадии эритропоэза (базофильные эритробласты богаты РНК) и в дальнейшем убывает. Синтез гема и соединение его с глобином, то есть образование гемоглобина, осуществляется на более поздних этапах эритропоэза, в период превращения базофильного нормобласта в полихроматофильный нормобласт. По мере созревания нормобластов количество гемоглобина в них увеличивается и достигает максимума в эритроцитах.
Помимо физиологических гемоглобинов, существуют еще несколько патологических разновидностей гемоглобина, отличающихся друг от друга физико-химическими качествами, в частности различной электрофоретической подвижностью и разным отношением к щелочам. В настоящее время признается достоверным существование следующих видов патологического гемоглобина: B(S), С, D, E, G, H, I, Y, К, L, M, N, О, Р и Q.
Патологические гемоглобины возникают в результате врожденного, передаваемого по наследству дефекта образования гемоглобина. Изменения молекулярной структуры гемоглобина (его аминокислотного состава) являются основой развития гемоглобинопатий, относимых к «молекулярным болезням». Гемоглобинопатии (гемоглобинозы) могут являться причиной развития тяжелых анемий гемолитического типа. В эритроцитах циркулирующей крови гемоглобин находится в состоянии беспрерывной обратимой реакции. Он то
присоединяет молекулу кислорода (в легочных капиллярах), то отдает ее (в тканевых капиллярах). Гемоглобин в венозной крови с низким парциальным давлением кислорода связан с 1 молекулой воды. Такой гемоглобин называется редуцированным (восстановленным) гемоглобином. В артериальной крови с высоким парциальным давлением кислорода гемоглобин соединен с 1 молекулой кислорода и имеет название - оксигемоглобин. Путем непрерывного превращения оксигемоглобина в редуцированный гемоглобин и обратно осуществляется перенос кислорода из легких к тканям. Восприятие углекислоты в тканевых капиллярах и доставка ее в легкие также является функцией гемоглобина. В тканях оксигемоглобин, отдавая кислород, превращается в редуцированный гемоглобин. Кислотные свойства редуцированного гемоглобина в 70 раз слабее свойств оксигемоглобина, поэтому свободные валентности его связывают углекислоту. Таким образом, углекислота доставляется из тканей в легкие с помощью гемоглобина. В легких образующийся оксигемоглобин в силу своих высоких кислотных свойств вступает в связь с щелочными валентностями карбогемоглобина, вытесняя углекислоту. Так как основной функцией гемоглобина является обеспечение тканей кислородом, то при всех состояниях, сопровождающихся снижением концентрации гемоглобина в крови, или при качественных его изменениях развивается гипоксия тканей. Гемоглобин обладает способностью вступать в диссоциирующие соединения не только с кислородом и углекислый газом, но и с другими газами. В результате образуются карбоксигемоглобин, оксиазотистый гемоглобин и сульфгемоглобин.
Карбоксигемоглобин (оксиуглеродный) диссоциирует в несколько сотен раз медленнее, чем оксигемоглобин, поэтому даже незначительная концентрация (0,07%) в воздухе угарного газа (СО), связывая около 50% имеющегося в организме гемоглобина и лишая его способности переносить кислород, является смертельным.
Метгемоглобин представляет собой более стойкое, чем оксигемоглобин, соединение гемоглобина с кислородом, получающееся при отравлениях некоторыми лекарственными препаратами - фенацетином, антипирином, сульфаниламидами. При этом двухвалентное железо простетической группы, окисляясь, превращается в трехвалентное. Опасность метгемоглобинемии для организма заключается в резком нарушении отдачи кислорода тканям, в силу чего развивается аноксия.
Сульфгемоглобин обнаруживается в крови иногда при применении лекарственных веществ (сульфаниламидов). Содержание сульфгемоглобина редко превышает 10%. Сульфгемоглобинемия - необратимый процесс. Так как пораженные эритроциты
разрушаются в те же сроки, что и нормальные, явлений гемолиза не наблюдается и сульфгемоглобин может находиться в крови в течение нескольких месяцев. На этом свойстве сульфгемоглобина основан метод определения сроков пребывания нормальных эритроцитов в периферической крови.
1. Колориметрические методы. Чаще колориметрируют цветные производные гемоглобина: солянокислый гематин, карбоксигемоглобин, цианметгемоглобин. Колориметрические методы широко применяются на практике ввиду их простоты и доступности. Наиболее точным и надежным из них является цианметгемоглобиновый метод.
2. Газометрические методы. Гемоглобин насыщают газом, например
кислородом или окисью углерода. По количеству поглощенного газа судят о количестве гемоглобина.
3. Методы, основанные на определении железа в гемоглобиновой молекуле. Так как гемоглобин содержит строго определенное количество железа (0,374%), то по его содержанию устанавливают и количество гемоглобина.
Две последние группы точны, но требуют много времени, технически более сложны и поэтому не нашли широкого применения в практике.
Клиническое значение. Нормы гемоглобина: для женщинг% (г/л), для мужчинг% (г/л). Понижение концентрации гемоглобина в крови (олигохромемия) наблюдается при анемиях различной этиологии (в результате кровопотерь, дефицита железа, витамина В12 и фолиевой кислоты, повышенного гемолиза эритроцитов). Повышение концентрации гемоглобина в крови (гиперхромемия) встречается при эритремии, легочно-сердечной недостаточности, некоторых врожденных пороках сердца и сочетается обычно с увеличением количества эритроцитов. При сгущении крови может наступить относительное увеличение концентрации гемоглобина.
Источники ошибок при этом методе следующие:
1) влияние на цвет солянокислого гематина посторонних факторов, особенно количества и качества плазменных белков;
2) выцветание с течением времени цветных стандартов гемометров, что ведет к получению завышенных цифр и поэтому требует периодической проверки гемометров с введением соответствующей поправки;
3) соблюдение точного времени. Ошибка составляет 0,3 г% (3 г/л).
2. Цианметгемоглобиновый фотометрический метод. Принцип метода: кровь смешивают с реактивом, превращающим гемоглобин в цианметгемоглобин, концентрацию которого измеряют фотометрически. В качестве реактива употребляют раствор Драбкина (NaHCO3 - 1г, KCN - 0,05 г, K3(Fe(CN)6) - 0,2г, дистиллированной воды - до 1 л). Под влиянием железосинеродистого калия гемоглобин окисляется до метгемоглобина (гемиглобина), который затем превращается при помощи цианида калия в цианметгемоглобин (гемиглобинцианид). Наиболее употребительное разведение крови в реактиве Драбкина - 1:250 (0,02 мл крови и 5 мл реактива). Через 20 минут измеряют экстинцию при длине волны 540 нм и толщине слоя 1 см против воды на спектрофотометре СФ-4 или на ФЭК-М и ему подобных фотоэлектроколориметрах. Воспроизводимость равна 0,1 г% (1 г/л).
Относительная величина соотношения концентрации гемоглобина и количества эритроцитов будет называться цветовым показателем крови (ЦП). Если принять 33 пг за I, то СГЭ у конкретного человека составит величину, выражающую ЦП. Например, 33 -1; 30,6 -х, то ЦП = 30,6*1/33 = 0,93. Практически ЦП вычисляют по формуле: 3хНЬ в г/л:три первые цифры числа эритроцитов в млн.
Клиническое значение. Величина СГЭ и ЦП зависит от объема эритроцитов и степени насыщения их гемоглобином. В норме ЦП колеблется от 0,86 до 1,1, а СГЭ - от 27 дл 33 пг. Индексы красной крови важны для суждения о нормо-, гипер- и гипохромии эритроцитов.
Гиперхромия, то есть повышенное содержание СГЭ, дающее ЦП выше 1, зависит исключительно от увеличения объема эритроцитов, а не от повышенного содержания в них гемоглобина. Это объясняется тем, что концентрация гемоглобина в эритроците имеет предельную величину, не превышающую 0,33 пг в 1 мкм³ массы эритроцита. При условии предельной насыщенности гемоглобином средние по величине эритроциты, имеющие объем 90 мкм³, содержатпг гемоглобина. Таким образом, повышение содержания гемоглобина в эритроците всегда сочетается с макроцитозом. Гиперхромия (ЦП 1,2-1,5) характерна для В12-дефицитных анемий, особенно пернициозной, при которой в крови обнаруживаются «гигантские» эритроциты - мегалоциты (СГЭ в этих случаях повышается до 50 пг). Гиперхромия с макроцитозом может отмечаться и при ряде других анемий (некоторые хронические гемолитические и миелотоксические), особенно в дегенеративную фазу их или при присоединении В12-витаминной недостаточности.
Гипохромия – это снижение цветового показателя ниже 0,8. Она может быть следствием либо уменьшения объема эритроцитов (микроцитоз), либо ненасыщенности нормальных по объему эритроцитов гемоглобином. Гипохромия является истинным показателем или
дефицита железа в организме, или железорефрактерности, то есть неусвоение железа эритробластами, приводящего к нарушению синтеза гема. Среднее содержание гемоглобина в одном эритроците в этом случае снижается до 20 пк.
Нормохромия, обычно наблюдаемая у здоровых людей, может отмечаться и при некоторых анемиях.
